1樓：blackpink_羅捷
1、雞蛋、肉類等經加溫後蛋白質變性，熟後更易消化。
2、細菌、病毒加熱，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質變性而滅活（滅菌、消毒）。
3、動物、昆蟲標本固定儲存、防腐。
4、很多毒素是蛋白質，加甲醛固定，減毒、封閉毒性鹼基團作類毒素抗原，製作抗毒素。
5、用於蛋白純化中雜蛋白的沉澱。
2樓：
使蛋白質變性有什麼應用價值：
1雞蛋、肉類等經加溫後蛋白質變性，熟了可以吃。
2細菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質變性而滅活（滅菌、消毒、）。
3動物、昆蟲標本固定儲存、防腐。
4很多毒素是動物蛋白質，加甲醛固定，減毒、封閉毒性鹼基團作類毒素抗原，製作抗毒素。
5製革，使皮革成形。
6蠶絲是由蛋白質變性而成。
7用於蛋白質的沉澱。從血液中提分離、提純激素，製藥。
8臨床上外科凝血，止血。尿中管型診斷腎臟疾病。
9酶類分解各種蛋白質，以利於腸壁對營養物質的吸取。
10，加入電解質使蛋白質凝聚脫水如做豆腐。
11，改變蛋白質分子表面性質進行鹽析，層析分離提純蛋白質，如核酸的提純，dna測定。
12，大分子的破碎，基因重整合。
13，蛋白質分子結合重金屬而解毒。
14，蛋白質分子與某些金屬結合出現顯色反應，如雙縮脲反應可測定含量。
3樓：提分一百
蛋白質變性在生產生活中的應用有哪些
4樓：
在臨床醫學上,變性因素常被應用於消毒及滅菌。
利用蛋白質、酶和核酸等生物大分子對某些物理或化學因素敏感性不同,有選擇地使之變性沉澱,可以達到分離提純的目的（比如dna的提取）
還可以吃到熟的食物哦
5樓：匿名使用者
我只知道一個：酸奶
就是蛋白質變性
蛋白質的變性在臨床醫學上有哪些實際作用
6樓：匿名使用者
在臨床醫學上，變性因素常被應用於消毒及滅菌。將細菌、病毒加溫，加酸、加重金屬汞，因蛋白質變性達到滅活的效果。
當病人因**破裂引起出血時，用冰塊將出血的部位冷凍起來，使表面的血凝固，阻止內部的血液流出。
降低病菌的活性，防止感染，也是應用了蛋白質的變性.
由於紫外線可引起蛋白質變性，臨床上可用紫外線照射的方法來殺死腫瘤中的一些壞細胞。
7樓：總被雷劈
射頻消融，無水乙醇注入等等好多的
蛋白質變性後哪些性質發生顯著改變,有何實際應用
8樓：犁琛蒲胤
蛋白質變性後,肽鏈間的交織變得疏鬆,喪失生物活性,易被蛋白酶水解掉.所以雞蛋煮熟後再吃,有利於胃蛋白酶對其的消化吸收,有利於消化.
引起蛋白質的因素有哪些？變性後性質有哪些改變？在實質中有何作用
9樓：章瓏
致變因素
引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振盪、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強鹼、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(sds)等。在臨床醫學上，變性因素常被應用於消毒及滅菌。
反之，注意防止蛋白質變性就能有效地儲存蛋白質製劑。蛋白質的變性很複雜，要判斷變性是物理變化還是化學變化，要視具體情況而定。如果有化學鍵的斷裂和生成就是化學變化；如果沒有化學鍵的斷裂和生成就是物理變化。
變性結果
生物活性喪失：蛋白質的生物活性是指蛋白質所具有的酶、激素、毒素、抗原與抗體、血紅蛋白的載氧能力等生物學功能。生物活性喪失是蛋白質變性的主要特徵。
有時蛋白質的空間結構只要輕微變化即可引起生物活性的喪失。
某些理化性質的改變：蛋白質變性後理化性質發生改變，如溶解度降低而產生沉澱，因為有些原來在分子內部的疏水基團由於結構鬆散而暴露出來，分子的不對稱性增加。
應用價值
1、雞蛋、肉類等經加溫後蛋白質變性，熟後更易消化。
2、細菌、病毒加熱，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質變性而滅活（滅菌、消毒）。
3、動物、昆蟲標本固定儲存、防腐。
4、很多毒素是蛋白質，加甲醛固定，減毒、封閉毒性鹼基團作類毒素抗原，製作抗毒素。
5、用於蛋白純化中雜蛋白的沉澱。
何謂蛋白質變性？舉例說明蛋白質變性作用的應用
我知道一點的就是,有些毒素會使蛋白質變性,正是如此,蛋白質可以用來解毒,如中毒後喝生雞蛋,毒素會使生雞蛋變性,形成無毒的蛋白質沉澱 雞蛋清煮熟後就是蛋白質變性,雞蛋清煮熟後就可食用,蛋清的病菌都殺死了,而且口感好,易吸收,脫敏.外界條件使蛋白質的結構發生改變，如開水煮雞蛋 3級結構被破壞掉了.何謂蛋...
蛋白質變性後有哪些改變
蛋白質變抄性舉個你熟悉的例 襲子 雞蛋的蛋清的bai 成分主du要為蛋白質。煮熟後zhi,蛋清成dao了蛋白。這時蛋白質就發生了變性。變性後蛋白質的空間結構發生了變化,功能也發生了變化。比如唾液澱粉酶的化學本質是蛋白質,可以催化澱粉的水解,但是如果唾液澱粉酶發生變性後,唾液澱粉酶就失去了催化澱粉水解...
蛋白質溶於水嗎，蛋白質變性後溶於水嗎
極性蛋白質一般溶於水，因為相似相容 水也為極性 反之非極性的蛋白質就不易溶於水了。蛋白質本身就存在兩性離子，例如 nh3 和 coo 它們之間會形成離子鍵，特別是在等電點附近時，離子鍵較強，蛋白質傾向形成沉澱。加入少量的鹽後，加入的離子會與蛋白質本身的離子作用，破壞原來的離子鍵，並把原來的基團隔離開...