1樓：淡雅又豪放灬百花
酶是蛋白質，因此一般拆伏蛋白質的分離原則都應該旅鉛攜遵行。但激李酶作為特殊的蛋白質，最重要的原則是一定在純化過程中保持酶的活性，所以純化過程中一般要注意保持低溫、緩衝液配方避免酶的抑制。每個步驟都要檢測酶活性，一方面直觀瞭解純化的**率。
另一方面可以計算酶的純度。酶的分離純化方法一般根據酶的分子量、等電點。
疏水性等生化性質，選擇相應的沉澱、鹽析。
層析方法，其中親和層析可以應用可逆性底物作為配基或特異性抗體，製備親和層析膠。酶的分離純化工作主要是，將酶從雜蛋白中分離出來或者將雜蛋白從酶溶液中除去。現有的酶分離純化方法都是依據酶和雜蛋白在性質上的差異而建立的。
1、根據分子大小而設計的方法，如離心分離法、篩膜分離法、凝膠過濾法等。 2、根據溶解度。
的大小分離的方法，如鹽析法，有機溶劑沉澱法，共沉澱法。
酶分離純化中怎麼提高**率以及純化倍數
2樓：帳號已登出
酶分離純化中提高**率以及純化倍數方法如下：
1、酶的純化中幾個衡量指標（比活力、純化倍數、總活力、**率）。
純化倍數=提純後比活力/提純前比活力，表示提純過程中純度提高的倍數。提純倍數越大，表示該方法純化效果越好。
2、總活力＝酶活力單位數×酶液總體積，即樣品中全部酶活力。
**率＝提純後酶總活力/提純前酶總活力×100％表示提純過程中酶損失程度的大小。**率越高，損失越小。
酶的純度倍數常用知識點
1、酶的純度倍數等於每次比活力除以第一次比活力。比活力等於活力單位數除以mg蛋白氮等於總活力單位數除以總蛋白mg酶活力也稱酶活性，履指酶催化一定化學反應的能力。
2、酶活性是研究酶的特性，分離純化以及酶製劑生產和應用時的一項不可缺少的指標。酶活力是用在一定條件下，它所催化某一反應的反應初速度來表示。
3、酶反應速度指初速度可用單位時間內單位體積中底物的減少量或產物的增加量來表示。
4、純化倍數是純化後的比活除以純化前的比活。
酶分離純化過程中需要注意什麼問題
3樓：封琴瑟煙雨冢
(1)要注意防止酶的變性失活。
2)酶的分離純化的目的是將酶以外的所有雜質儘可能的除去，因此，在不破壞所需酶的條件下，可使用各種「激烈」的手段。此外，由於酶和它的底物、抑制劑等具有親和性，當這些物質存在時．酶的理化性質和穩定性發生了一定變化，從而提供了更多條件和方法可供採用。
3)酶具有催化活性。檢測酶活性，跟蹤酶的來龍去脈，為選擇適當方法和條件提供 直接依據。在工作過程中，從原料開始每步都必須檢測酶活性．乙個好的方法和措施會使酶的純度提高倍數大，活力**高，同時重複性好。
首先要根據你要提取的酶的活性來，要選擇最適合的提取條件，比如提取液的ph，溫度，，如果你是攪拌提取，攪拌的速度也是乙個關鍵，如果是從動物體內提取酶，所用的材料不能是放置過久的，越新鮮酶的活性越高，一般提取的酶液雜質都非常多，可以利用一些分離純化的手段，例如，鹽析，有機溶劑沉澱，超濾，以及膜分離，親和層析。
酶活性很不穩定，在提取過程中，低溫是必須，而且試驗速度要快。
4樓：匿名使用者
酶是一種特殊的蛋白質，在分離純化過程中需要注意溫度以及ph值等的控制，注意在純化過程中所使用的緩衝溶液的離子強度的控制（常用pbs緩衝溶液），在實際純化過程中，一般要在低溫冰箱中進行，緩衝溶液中注意加入edta二鈉鹽（1-5mm）螯和重金屬離子一般避免酶失活。常用分離步驟包括分子篩層析、離子交換、疏水層析等步驟。
酶的分離和純化方法是什麼？
5樓：信必鑫服務平臺
酶的分離純化一般包括三個基本步驟：即抽提、純化、結晶或製劑。
首先將所需的酶從原料中引入溶液，此時不可避免地夾帶著一些雜質，然後再將此酶從溶液中選擇性地分離出來，或者從此溶液中選擇性地除去雜質，然後製成純化的酶製劑。
酶分離純化的最終目的是獲得單一純淨的酶，因此，容許在不破壞「目的酶」的限度內，使用各種手段；酶與底物和抑制劑的結合常使其理化性質和穩定性發生改變，這種特性已被用於酶的分離純化。
由於酶及其**的多樣性及與之共存的高分子物質的複雜性，目前還很難找到一種通用的方法以適用於一切酶的純化。為了使一種酶達到高度純化，往往需要多種方法協同作用，通過酶活性的跟蹤檢測確定最佳流程。
酶的分離和純化方法是什麼？
6樓：網友
樓上答案不錯，同意加分：）
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