1樓：蘇菲的航船
你好，希望我的回答對你有所幫助。
α-螺旋的結構要點：
①肽鏈以螺旋狀盤捲前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；
②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的n—h與其氨基側相間三個氨基酸殘基的c＝o形成氫鍵。這樣構成的由乙個氫鍵閉合的環，包含13個原子。
因此，α-螺旋常被準確地表示為3.613螺旋。
螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。
β-摺疊的結構要點：
摺疊片的構象是通過乙個肽鍵的羰基氧和位於同乙個肽鏈或相鄰肽鏈的另乙個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由n到c方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
2樓：匿名使用者
-螺旋:它是蛋白質當中最為常見的二級結構。它的每個螺旋週期有3.
6個氨基酸殘基，其殘基側鏈伸向外側，同一肽鏈上的每個殘基的醯胺氫原子和位於它後面的第4個殘基上的羰基氧原子之間形成氫鍵，並且與螺旋軸保持大致上的平行。此外，肽鍵上的醯胺氫和羰基氧既能形成內部氫鍵，也能與水分子形成外部氫鍵。α-螺旋的穩定性很好，除甘氨酸及脯氨酸外的其他各種氨基酸通過肽鍵構成主鏈時都有形成α-螺旋的傾向。
β-摺疊：它也是常見的蛋白質二級結構之一。與α-螺旋不同，它呈片狀(,肽鏈幾乎完全伸展的，而非緊密捲曲。
此外，β-摺疊中相鄰兩個氨基酸的軸向距離為3.5&a;，而不是α-螺旋中的1.5&a。
β-摺疊片中，相鄰的兩個多肽片段可能是彼此平行的，也可能是反平行的。在蛋白分子內部更多出現的是平行的β-摺疊片；而反平行的β-摺疊片一段暴露於溶劑中，一段埋於蛋白內部，其氨基酸序列常為親水和疏水的氨基酸交替排列。
α螺旋和β摺疊各有什麼特點
3樓：匿名使用者
α-螺旋的結構要點：肽鏈以螺旋狀盤捲前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃。
β-摺疊的結構要點：摺疊片的構象是通過乙個肽鍵的羰基氧和位於同乙個肽鏈或相鄰肽鏈的另乙個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。
拓展：1、α螺旋
α-螺旋(α-helix)是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上公升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上公升一圈，向上平移0.
54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。
螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈r基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的n-h和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。
α-螺旋(α-helix):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈c端方向的第4個殘基(第4+n個)的醯胺氮形成氫鍵。
在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上公升0.
15nm。
2、β摺疊
是蛋白質的二級結構，肽鍵平面摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的n-h和c=o之間形成有規則的氫鍵，在β-摺疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-摺疊的長軸呈垂直關係。
β摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。
在蛋白質結構中beta-摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm;不在同側為反式，兩殘基間距為0.
70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的機率最高。
免疫球蛋白有大量的β-肽鏈層。
另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β-轉角。不屬於乙個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。
α螺旋和β摺疊各有什麼特點？
4樓：匿名使用者
α-螺旋的結構要點：肽鏈以螺旋狀盤捲前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃。
β-摺疊的結構要點：摺疊片的構象是通過乙個肽鍵的羰基氧和位於同乙個肽鏈或相鄰肽鏈的另乙個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。
拓展：1、α螺旋
α-螺旋(α-helix)是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上公升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上公升一圈，向上平移0.
54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。
螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈r基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的n-h和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。
α-螺旋(α-helix):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈c端方向的第4個殘基(第4+n個)的醯胺氮形成氫鍵。
在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上公升0.
15nm。
2、β摺疊
是蛋白質的二級結構，肽鍵平面摺疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的n-h和c=o之間形成有規則的氫鍵，在β-摺疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-摺疊的長軸呈垂直關係。
β摺疊層並不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。
在蛋白質結構中beta-摺疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm;不在同側為反式，兩殘基間距為0.
70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β摺疊中出現的機率最高。
免疫球蛋白有大量的β-肽鏈層。
另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β-轉角。不屬於乙個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。
α螺旋和β摺疊各有什麼特點？
5樓：p澤啦帥
首先，他們都是蛋白質的二級結構。α－螺旋：1、 每隔3.
6個aa殘基螺旋上公升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋體中所有氨基酸殘基r側鏈都伸向外側，鏈中的全部》c=0 和》n-h幾乎都平行於螺旋軸; 3、每個氨基酸殘基的》n-h與前面第四個氨基酸殘基的》c=0形成氫鍵，肽鏈上所有的肽鍵都參與氫鍵的形成。β－摺疊：
（應該是你所說的螺旋）兩條或多條伸展的多肽鏈（或一條多肽鏈的若干肽段）側向集聚，通過相鄰肽鏈主鏈上的n-h與c=o之間有規則的氫鍵，形成鋸齒狀片層結構，即β－摺疊片
參考資料
α螺旋和β摺疊有什麼特點？
6樓：心誠則靈
α-螺旋的結構要點：
①肽鏈以螺旋狀盤捲前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；
②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的n—h與其氨基側相間三個氨基酸殘基的c＝o形成氫鍵。這樣構成的由乙個氫鍵閉合的環，包含13個原子。
因此，α-螺旋常被準確地表示為3.613螺旋。
螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。
β-摺疊的結構要點：
摺疊片的構象是通過乙個肽鍵的羰基氧和位於同乙個肽鏈或相鄰肽鏈的另乙個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由n到c方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
描述蛋白質α-螺旋和β-摺疊兩種二級結構的主要異同
7樓：匿名使用者
β摺疊結構與α螺旋結構的差異是α螺旋結構肽鏈是捲曲的棒狀螺旋、而β摺疊結構的肽鏈幾乎是完全伸展的，臨近兩鏈以相同或相反方向平行排列成片狀。
簡述蛋白質四級結構基本概念及各結構層次間的內在關
結構的基本概念 1 一級結構 氨基酸排列順序 2 二級結構 指蛋白質多肽鏈本身的摺疊和盤繞的方式。二級結構主要有 螺旋 摺疊 轉角.常見的二級結構有 螺旋和 摺疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的,氫鍵是穩定二級結構的主要作用力。3 結構 蛋白質分子處於它的天然摺疊狀態的三維...
簡述蛋白質變性與復性的機理
蛋白質變來性是指蛋白質源在某些物理 bai和化學因素作用du下其特定的空間構象被改變zhi,從而導dao致其理化性質的改變和生物活性的喪失,這種現象稱為蛋白質變性。如果變性條件劇烈持久,蛋白質的變性是不可逆的.如果變性條件不劇烈,這種變性作用是可逆的,說明蛋白質分子內部結構的變化不大.這時,如果除去...
核苷酸和蛋白質的關係是什麼？核酸和蛋白質的關係是什麼？MRNA是什麼
冼秀雋 你好！核酸是有核苷酸一個一個連線起來組成的，就像蛋白質是由氨基酸一個一個連線而成的。你這裡說核苷酸和核酸與蛋白質的關係主要是因為遺傳物質染色體是由蛋白質和核酸構成的。mrna就是相當於遺傳物質的信使，細胞 時需要將遺傳物質進行復制好分到子細胞中，這個mrna就只指導遺傳物質dna進行復制，以...